1.蛋白质的元素组成 :  碳（C）,  氢（H）,氧（O），氮（N）

2.各种蛋白质的含氮量平均为16%

3.用含氮量推算蛋白质含量的公式:

①每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含量（g%）

②N÷蛋白质＝16%

③求N=蛋白质×16%

4.组成人体蛋白质的氨基酸有20种

5.①碱性氨基酸:组氨酸、赖氨酸、精氨酸

②酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸

6.氨基酸的等电点（名词解释）:在一定的pH条件下，某种氨基酸酸性解离和碱性解离的趋势相等，所带的正负电荷相等，称为兼性离子，此时溶液的pH就称为该氨基酸的等电点（pI）

✨pH＜pI  阳离子 ＋      pH＜7 H+（酸）

✨pH=pI  两性离子      不带电荷 

✨pH＞pI  阴离子  －      pH＞7 OH－（碱）

7.肽键（名词解释）:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成酰胺键（－CO－NH－）称为肽键。

8.蛋白质的一级结构是氨基酸残基的顺序排列，形成一级结构的主要化学键是肽键。

9.一级结构（名词解释）:蛋白质的一级结构指从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序称为蛋白质的一级结构

10.二级结构的基本形式①α-螺旋②β-折叠（又称β-片层）③β-转角和无规则卷曲

11.二级结构的化学键是氢键

12.蛋白质的三级结构化学键是疏水键

13.蛋白质胶体稳定的两个因素:①水化膜②表面电荷

14.蛋白质的等电点（pI）（名词解释）:当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势相等，成为兼性离子，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点(pI)

15.蛋白质的变性(名词解释):在某些物理或化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性丧失，称为蛋白质的变性。

16.蛋白质变性的实质是:次级键断裂，空间结构被破坏，但不涉及氨基酸序列的改变，一级结构仍然存在。

17.蛋白质的紫外线在280nm波长处有特征性吸收峰。

18.核酸260nm

19.核酸:  脱氧核糖核苷酸（DNA）:A,C,G,T

              核糖核苷酸（RNA）:A,C,G,U

      其中  A-T,C-G ; 组成核酸碱基的有5种.

20.核苷酸是核酸的基本结构单位，磷酸,戊酸和碱基是核酸（或核苷酸）的基本组成成分.

21.DNA分子中含有A G C T

RNA分子中含有A G C U

22.脱氧核糖核苷酸的排列顺序实际上就是碱基的排列顺序。其稳定键是3`，5`磷酸二酯键。

23.每一种生物体DNA中A和T的数目相等，G和C的数目相等( A＝T)，(G＝C) , （A＋G＝T＋C）；以上碱基规律称为Chargaff法则

24.DNA二级结构是双螺旋结构，碱基通过氢键形成配对。

25.信使RNA（mRNA）,它的作用是在细胞质作为蛋白质合成的模板。细胞内mRNA种类最多。

26.转运RNA（tRNA）运输氨基酸到核糖体。含稀有碱基最多。它的二级结构为三叶草形结构。它的三级结构是呈倒L型。

27.核糖体RNA（rRNA）是细胞内含量最多的RNA，rRNA与多种蛋白质结合构成核糖体，核糖体作为蛋白质的生物合成场所。

28.变性  核酸的变性指核酸在某些理化因素作用下，双螺旋区的氢键断裂，由双链变成单链，使核酸的某些理化性质发生改变造成生物活性降低或丧失的现象。核酸的变性不涉及3’,5’-磷酸二酯键的断裂。

29.嘌呤核苷酸代谢得痛风症（嘌呤碱最终分解生成尿酸，尿酸多了得痛风症）。

30.酶是能与特意底物结合并具有催化功能的生物催化剂。

31.酶的概念:由活细胞合成的对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。

32.酶促反应的特点:①高度的催化效率②高度的特异性③酶催化活性的可调节性④酶活性的不稳定性

33.高度特异性有三种类型:①绝对特异性②相对特异性③立体异构特异性

34.酶的化学本质是蛋白质

35.酶原激活的实质是活性部位的形成或暴露过程

36.酶原激活的生理意义在于避免细胞内产生的蛋白酶对细胞进行自身消化并可使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢的正常进行

37.同工酶是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质和免疫学性质不同的一组酶。

38.酶促反应速率受底物浓度、酶浓度、温度、PH、激活剂和抑制剂等因素影响。

39.不可逆性抑制有:①羟基酶抑制剂（敌百虫、敌敌畏、1059等有机磷农药都是羟基酶抑制剂）②巯基酶抑制剂（金属离子（Ag+、Hg2+、Pb2+等）及AS3+称为巯基酶抑制剂。）

40.通常按维生素的溶解性分为脂溶性和水溶性两类。

脂溶性维生素包括:维生素A、维生素D、维生素E、维生素K。

水溶性维生素包括:维生素C和B族维生素（水溶性维生素不易中毒）

41.维生素A的缺乏可致夜盲症和干眼病

42.维生素D可通过日光照射合成，缺乏时会引起佝偻病、骨质软化症、手足抽搐症、骨质疏松症等。

43.维生素B12是唯一含金属的维生素。

44.生物氧化就是指物质在生物体内的氧化分解，即糖、脂肪、蛋白质在体内彻底氧化分解成CO2和H2O，并释放能量的过程。

45.两条呼吸链:①NADH氧化呼吸链（2.5ATP ）②FADH2氧化呼吸链（1.5ATP）

46.氧化磷酸化  代谢物脱氢经呼吸链传递给氧生成水的同时，释放的能量传递给ADP使ADP磷酸化生成ATP，由于是代谢物的氧化反应与ADP的磷酸化反应偶联发生，故称为氧化磷酸化。

47.糖的分解代谢主要有:糖无氧氧化、糖有氧氧化及磷酸戊糖途径三条途径。

48.在缺氧情况下，机体分解葡萄糖或糖原生成乳酸并产生能量的过程称为糖的无氧氧化。

49.糖酵解（糖的无氧反应）的三个关键酶①己ji糖激酶②6-磷酸果糖激酶-1③丙酮酸激酶

50.三羧酸循环及氧化磷酸化  指在线粒体内，由乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始，经一系列脱氢、脱羧反应，又重新生成草酰乙酸的过程。此循环过程又称为柠檬酸循环。

51.一分子乙酰CoA经三羧酸循环总共可产生10分子ATP

52.三羧酸循环具有的生理意义（糖的有氧氧化）:①三羧酸循环是体内三大营养物质分解代谢的最终通路②三羧酸循环是体内三大营养物质代谢联系的枢纽③三羧酸循环为体内其它物质合成提供前体物质

53.UDPG（尿苷二磷酸葡萄糖）被认为是体内葡萄糖的供体，被称为“活性葡萄糖”

54.肌组织中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，肌糖原分解不能直接水解为葡萄糖。

55.糖异生  这种将非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程，称为糖异生。常见的非糖物质包括有丙酮酸、乳酸、甘油、生糖氨基酸。

56.糖异生的生理意义①维持血糖浓度的恒定（主）②调节酸碱平衡③有利于乳酸再利用

57.血糖指血液中的葡萄糖。正常空腹血糖浓度为3.89～6.11mmol/L

58.血糖的来源:①食物淀粉的消化吸收②肝糖原分解③非糖物质的糖异生作用

59.血糖的去路:①氧化分解为机体提供能量②合成糖原③转变为其它糖及衍生物④转变为非糖物质⑤葡萄糖随尿排出

60.能降低血糖的只有胰岛素

61.脂肪由一分子甘油和三分子脂肪酸结合而成

62.脂肪组织中的甘油三酯在一系列脂肪酶的作用下，分解生成甘油和脂肪酸，并释放入血供组织利用的过程，称为脂肪动员。

63.β-氧化要经过脱氢、加水、在脱氢、硫解四步反应

64.酮体是脂肪酸在肝脏氧化分解时特有的中间代谢物，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮三种物质

65.肝是合成胆固醇的主要场所

66.胆固醇在体内的转化与排泄:①转化为胆汁酸②转化为类固醇激素③转化为维生素D3④胆固醇的排泄

67.根据密度从小到大可将血浆脂蛋白分为乳糜微粒（CM）、极低密度脂蛋（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）及高密度脂蛋白（HDL）四种

68.主要功能:①CM:转运外源性甘油三酯

②VLDL:转运内源性甘油三酯

③LDL:转运胆固醇到肝外组织

④HDL:转运胆固醇至肝内代谢

69.LDL是正常成人空腹血浆中含量最多的脂蛋白

70.HDL又被称为“抗动脉粥样硬化因子”，LDL导致动脉粥样硬化

71.这些人体需要而又不能自身合成的氨基酸称为必须氨基酸，包括苯丙氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸。（笨蛋来宿舍晾一晾鞋）

72.在消化过程中，有一小部分蛋白质不被消化，也有一小部分消化产物不被吸收。肠道细菌对这部分蛋白质及其消化产物所起的作用称为腐败作用。

73.肝细胞中含量最高的是丙氨酸氨基转移酶（ALT）和心肌细胞含量最高的是天冬氨酸氨基转移酶（AST）

74.临床上对高血氨病人采用弱酸性透析液做结肠透析而不用碱性肥皂水灌肠。

75.对肝硬化产生腹水的患者不宜采用碱性利尿药，以免血氨升高，宜用酸性。

76.体内氨的主要去路:①血氨在肝脏合成尿素②合成非必须氨基酸③合成其他含氮化合物

77.某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的有机基团，称为一碳单位。CO、CO2属于无机化合物。四氢叶酸是一碳单位的载体。

78.苯丙氨酸羟化酶缺陷称为苯丙酮酸尿症。

缺少酪氨酸酶易患白化病

79.DNA复制特点:①DNA的半保留复制②DNA的半不连续复制。

80.DNA的子链的合成方向都是5’→3’

（多选填空）81.遗传密码具有的特点:①简并性②连续性③摆动性④通用性⑤方向性

82.生物转化的概念:机体在排出这些非营养物质之前，需对他们进行代谢转变，使其水溶性提高，极性增强，易于通过胆汁或尿排出，这一过程称为生物转化作用。

83.生物转化类型:第一相反应包括氧化反应、还原反应和水解反应。第二相反应是指结合反应。